Spektroskopia i biospektroskopia - laboratorium

chemia

obowiązkowe

Student powinien mieć ukończony kurs matematyki, fizyki i chemii teoretycznej (kwantowej).

w sali

Ćwiczenia laboratoryjne ze spektroskopii molekularnej z naciskiem na zastosowania biologiczne i medyczne: spektroskopia NMR, UV-VIS, Ramana, podczerwieni, dichroizm kołowy

W ramach pracowni odbywa się pięć ćwiczeń, na których student zaznajamia się z różnymi metodami spektroskopowymi i ich zastosowaniami w biologii i medycynie.

Ćwiczenia mają na celu demonstrację zastosowań metod prezentowanych na wykładzie do rozwiązania konkretnych problemów naukowych oraz poszerzenie wiedzy teoretycznej.

1. NMR1 - Zastosowanie spektroskopii NMR w metabolomice

2. NMR2 - Badanie oddziaływania białko-ligand za pomocą metod spektroskopii NMR

3. UV - Widma elektronowe reszt tryptofanowych w białkach

4. CD - Dichroizm kołowy białek i polipeptydów w zakresie dalekiego nadfioletu

5. R-IR - Analiza kwasów tłuszczowych przy użyciu spektroskopii oscylacyjnej (ramanowskiej i IR)

Każde ćwiczenie trwa 5 godzin lekcyjnych.

Całkowity nakład pracy studenta: 50 godzin, w tym:

- udział w zajęciach: 25 godzin

- przygotowanie do zajęć: 10 godzin

- przygotowanie raportów: 15 godzin

Przedmiot ma swoją stronę na platformie CKC Kampus (studenci uzyskują dostęp do kursu na początku semestru). Znajdują się tam szczegółowe informacje dotyczące ćwiczeń (miejsce, w którym odbywa się ćwiczenie, forma kolokwium wejściowego/wyjściowego, wymagania kolokwialne, sposób przesyłania opisów końcowych z ćwiczenia), harmonogram pracowni wraz z podziałem na grupy, oraz oceny uzyskane z ćwiczeń. Za pośrednictwem platformy odbywają się również niektóre kolokwia wejściowe (każdy student jest zobowiązany znać swoje dane logowania do platformy).

1. Skrypt "Jednowymiarowe widma NMR" J. Stanek, dostępny na stronie kursu na platformie Kampus

2. Skrypt "Badanie oddziaływań białko-ligand metodami NMR" A. Zawadzka-Kazimierczuk, dostępny na stronie kursu na platformie Kampus

2. Vignoli, Ghini, Meoni, Licari, Takis, Tenori, Turano, Luchinat (2019). High-Throughput Metabolomics by 1D NMR. Angew. Chem. Int. Ed. 58: 968 – 994.

3.Cala, Guillière, Krimm (2014). NMR-based analysis of protein–ligand interactions. Anal Bioanal Chem 406:943–956.

4. Lakowicz, J. R. (Ed.). (2013). Principles of fluorescence spectroscopy. Springer Science & Business Media.

5. Kelly, S. M., Jess, T. J., & Price, N. C. (2005). How to study proteins by circular dichroism. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics, 1751(2), 119-139.

6. Kęcki Z., Podstawy spektroskopii molekularnej, PWN

7. Spektroskopia oscylacyjna od teorii do praktyki, red. Kamilla Małek, PWN

Student powinien znać podstawy teoretyczne oraz zastosowania biologiczne i medyczne metod spektroskopowych, umieć interpretować widma molekularne.

Student zna i rozumie:

K_W12: w zaawansowanym stopniu metody i techniki identyfikacji związków organicznych (ze szczególnym uwzględnieniem związków o znaczeniu farmakologicznym oraz związków biologicznie aktywnych), przy użyciu technik spektroskopowych.

K_W13: w zaawansowanym stopniu modele chemii kwantowej oraz ich zastosowanie do opisu atomów i molekuł.

K_W14: w zaawansowanym stopniu podstawy teoretyczne różnych typów spektroskopii molekularnych. Dysponuje wiedzą z zakresu zastosowań spektroskopii molekularnej w szczególności do badania układów biologicznych.

K_W18: w zaawansowanym stopniu aspekty budowy i działania nowoczesnej aparatury pomiarowej wspomagającej badania naukowe w chemii, biochemii i biologii molekularnej.

K_W19: w zaawansowanym stopniu zasady bezpieczeństwa i higieny pracy w stopniu wystarczającym do pracy w laboratorium chemicznym, biochemicznym i biologii molekularnej.

Student potrafi:

K_U10: przeprowadzić identyfikację wybranych związków organicznych i bioorganicznych przy użyciu technik spektroskopowych.

K_U12: wykorzystać metody spektroskopii i biospektroskopii do analizy struktury i własności molekuł w fazie gazowej i ciekłej.

K_U15: umiejętność planowania i wykonywania podstawowych badań, doświadczeń i obserwacji w dziedzinie chemii, biochemii i biologii molekularnej, oraz krytycznej oceny własnych wyników i dyskusji błędów pomiarowych.

K_U16: zaprojektować, zestawić i posłużyć się wybraną aparaturą pomiarową oraz przeprowadzać pomiary wybranych wielkości fizykochemicznych, wyznaczać ich wartości, oraz ocenić wiarygodność uzyskanych wyników.

W trakcie trwania pracowni, przed wykonaniem pracy eksperymentalnej student zobowiązany jest zdać kolokwium wejściowe. Forma kolokwium zależy od ćwiczenia.

Po pracowni student zobowiązany jest wykonać opis i przesłać go asystentowi prowadzącemu dane ćwiczenie, najpóźniej po dwóch tygodniach od wykonania ćwiczenia. Wymagany jest jeden wspólny opis od każdej grupy. Przy niektórych ćwiczeniach następuje również obrona raportu z ćwiczenia w formie ustnej (kolokwium wyjściowe).

Zaliczenie ćwiczenia uwarunkowane jest:

a. zdaniem kolokwium wejściowego

b. opracowaniem i terminowym zaliczeniem opisu (wraz z ew. kolokwium wyjściowym)

Na podstawie powyższych wyników prowadzący ćwiczenie wystawia ocenę końcową z danego ćwiczenia.

Warunkiem zaliczenia pracowni jest zaliczenie każdego ćwiczenia na ocenę przynajmniej dostateczną (3).

Ostateczna ocena z kursu jest wyznaczana jako średnia ocen ze wszystkich ćwiczeń.

Nieobecność na zajęciach wymaga usprawiedliwienia.

Zaległe ćwiczenia można uzupełnić na pracowni dodatkowej. Do pracowni dodatkowej mogą przystąpić jedynie studenci, którym do zaliczenia pracowni brakuje nie więcej niż jednego ćwiczenia. Istnieje również możliwość odrabiania ćwiczeń podczas zajęć innych grup, należy się wówczas

kontaktować bezpośrednio z prowadzącym ćwiczenie, jak najszybciej po nieobecności w swoim terminie.