Uniwersytet Warszawski, Wydział Fizyki - Centralny System Uwierzytelniania
Strona główna

Praktyczne zastosowania spektroskopii i analiza widm

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: 1200-2BLOK3-W1
Kod Erasmus / ISCED: 13.3 Kod klasyfikacyjny przedmiotu składa się z trzech do pięciu cyfr, przy czym trzy pierwsze oznaczają klasyfikację dziedziny wg. Listy kodów dziedzin obowiązującej w programie Socrates/Erasmus, czwarta (dotąd na ogół 0) – ewentualne uszczegółowienie informacji o dyscyplinie, piąta – stopień zaawansowania przedmiotu ustalony na podstawie roku studiów, dla którego przedmiot jest przeznaczony. / (0531) Chemia Kod ISCED - Międzynarodowa Standardowa Klasyfikacja Kształcenia (International Standard Classification of Education) została opracowana przez UNESCO.
Nazwa przedmiotu: Praktyczne zastosowania spektroskopii i analiza widm
Jednostka: Wydział Chemii
Grupy:
Punkty ECTS i inne: 3.00 Podstawowe informacje o zasadach przyporządkowania punktów ECTS:
  • roczny wymiar godzinowy nakładu pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się dla danego etapu studiów wynosi 1500-1800 h, co odpowiada 60 ECTS;
  • tygodniowy wymiar godzinowy nakładu pracy studenta wynosi 45 h;
  • 1 punkt ECTS odpowiada 25-30 godzinom pracy studenta potrzebnej do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się;
  • tygodniowy nakład pracy studenta konieczny do osiągnięcia zakładanych efektów uczenia się pozwala uzyskać 1,5 ECTS;
  • nakład pracy potrzebny do zaliczenia przedmiotu, któremu przypisano 3 ECTS, stanowi 10% semestralnego obciążenia studenta.

zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Kierunek podstawowy MISMaP:

chemia

Rodzaj przedmiotu:

obowiązkowe

Skrócony opis:

Celem wykładu jest zapoznanie studentów z praktycznymi zastosowaniami metod spektroskopii molekularnej (zarówno optycznych jak i magnetycznego rezonansu jądrowego) w różnych obszarach nauk, technologii i medycyny.

Pełny opis:

Wykład ma za zadanie:

a) przypomnieć i rozszerzyć podstawowe informacje na temat jakościowej i ilościowej analizy widm i przetwarzania danych spektralnych,

b) przedstawić wybrane zastosowania spektroskopii molekularnej w identyfikacji związków chemicznych,

c) zapoznać studenta z paletą konkretnych problemów z pogranicza analityki klinicznej i środowiskowej, nauk materiałowych, i technologii, w których badaniu i rozwiązywaniu zastosowanie znajdują metody spektroskopowe.

Wykład rozpocznie przypomnienie elementarnych fizycznych podstaw procesów absorpcji i emisji promieniowania elektromagnetycznego przez molekuły. Szczegółowo omówione zostaną następujące zagadnienia:

1) Podstawowe podejścia do problemu chemometrycznego przetwarzania danych spektralnych – m.in. widma różnicowe, dekonwolucja widm.

2) Wybór metody spektroskopowej w zależności od rodzaju problemu.

3) Identyfikacja klas związków chemicznych oparta o metody spektroskopii UV / IR / ramanowskiej.

4) Sensory i biosensory chemiczne wykorzystujące fluorescencję i SERS.

5) Identyfikacja związków chemicznych metodami spektroskopii NMR

6) Pomiary współczynników dyfuzji

7) Obrazowanie magnetyczno-rezonansowe

Wykład = 30 godzin.

Samodzielne przygotowanie do każdego wykładu (1 godzina tygodniowo) = 15 godzin.

Przygotowanie do egzaminu = 30 godzin.

Razem = ok. 75 godzin.

Literatura:

Po polsku:

a) P. W. Atkins, Chemia Fizyczna, PWN, Warszawa, 2003.

b) Z. Kęcki, Podstawy spektroskopii molekularnej, PWN, Warszawa, 1992.

c) L. Stryer "Biochemia" PWN, Warszawa, 2003.

d) Biospektroskopia tomy 1-5 / pod red. Jacka Twardowskiego, Warszawa, PWN, 1989.

e) A. Ejchart, A. Gryff-Keller, „NMR w cieczach. Zarys teorii i metodologii”; Wydawnictwa Politechniki Warszawskiej, Warszawa 2003

Po angielsku:

a) Kensal E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho Principles of physical biochemistry, Upper Saddle River, NJ, Pearson Education International, 2006. (Biblioteka Wydzialu Chemii UW)

b) Charles R Cantor, Paul R Schimmel Biophysical Chemistry Part I: The Conformation of Biological Macromolecules; Part II: Techniques for the Study of Biological Structure and Function; Part III: The Behavior of Biological Macromolecules, New York : W. H. Freeman and Company, 1980, 2001, 2002 (Biblioteka Wydzialu Chemii UW)

c) Donald T. Haynie Biological Thermodynamics Cambridge University Press, 2001.

d) SA Richards, JC Hollerton, Essential Practical NMR for organic chemistry, John Wiley and Sons, 2011

Efekty uczenia się:

W toku wykładu student powinien nabyć kompetencji w zakresie:

a) trafnego wyboru metod spektroskopowych do rozwiązywania typowych problemów z zakresu badań jakościowych i ilościowych związków chemicznych,

b) interpretacji widm wibracyjnych i NMR-owskich typowych klas molekuł organicznych,

c) określenia zakresu stosowalności metod UV-VIS, FT-IR, spektroskopii ramanowskiej, oraz fluorescencji ze względu na rodzaj, jednorodność i stężenie badanego układu,

e) zrozumienia fizycznych czynników ograniczających zastosowanie poszczególnych metod spektroskopowych.

Metody i kryteria oceniania:

Egzamin końcowy przeprowadzany w formie ustnej. Czas trwania egzaminu - 30 minut.

Praktyki zawodowe:

Nie

Zajęcia w cyklu "Semestr zimowy 2023/24" (zakończony)

Okres: 2023-10-01 - 2024-01-28
Wybrany podział planu:
Przejdź do planu
Typ zajęć:
Wykład, 30 godzin, 30 miejsc więcej informacji
Koordynatorzy: Wojciech Dzwolak, Wiktor Koźmiński
Prowadzący grup: Wojciech Dzwolak, Wiktor Koźmiński
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Egzamin
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Warszawski, Wydział Fizyki.
ul. Pasteura 5, 02-093 Warszawa tel: +48 22 5532 000 https://www.fuw.edu.pl/ kontakt deklaracja dostępności USOSweb 7.0.3.0 (2024-03-22)