Praktyczne zastosowania spektroskopii i analiza widm

chemia

obowiązkowe

Celem wykładu jest zapoznanie studentów z praktycznymi zastosowaniami metod spektroskopii molekularnej (zarówno optycznych jak i magnetycznego rezonansu jądrowego) w różnych obszarach nauk, technologii i medycyny.

Wykład ma za zadanie:

a) przypomnieć i rozszerzyć podstawowe informacje na temat jakościowej i ilościowej analizy widm i przetwarzania danych spektralnych,

b) przedstawić wybrane zastosowania spektroskopii molekularnej w identyfikacji związków chemicznych,

c) zapoznać studenta z paletą konkretnych problemów z pogranicza analityki klinicznej i środowiskowej, nauk materiałowych, i technologii, w których badaniu i rozwiązywaniu zastosowanie znajdują metody spektroskopowe.

Wykład rozpocznie przypomnienie elementarnych fizycznych podstaw procesów absorpcji i emisji promieniowania elektromagnetycznego przez molekuły. Szczegółowo omówione zostaną następujące zagadnienia:

1) Podstawowe podejścia do problemu chemometrycznego przetwarzania danych spektralnych – m.in. widma różnicowe, dekonwolucja widm.

2) Wybór metody spektroskopowej w zależności od rodzaju problemu.

3) Identyfikacja klas związków chemicznych oparta o metody spektroskopii UV / IR / ramanowskiej.

4) Sensory i biosensory chemiczne wykorzystujące fluorescencję i SERS.

5) Identyfikacja związków chemicznych metodami spektroskopii NMR

6) Pomiary współczynników dyfuzji

7) Obrazowanie magnetyczno-rezonansowe

Wykład = 30 godzin.

Samodzielne przygotowanie do każdego wykładu (1 godzina tygodniowo) = 15 godzin.

Przygotowanie do egzaminu = 30 godzin.

Razem = ok. 75 godzin.

Po polsku:

a) P. W. Atkins, Chemia Fizyczna, PWN, Warszawa, 2003.

b) Z. Kęcki, Podstawy spektroskopii molekularnej, PWN, Warszawa, 1992.

c) L. Stryer "Biochemia" PWN, Warszawa, 2003.

d) Biospektroskopia tomy 1-5 / pod red. Jacka Twardowskiego, Warszawa, PWN, 1989.

e) A. Ejchart, A. Gryff-Keller, „NMR w cieczach. Zarys teorii i metodologii”; Wydawnictwa Politechniki Warszawskiej, Warszawa 2003

Po angielsku:

a) Kensal E. van Holde, W. Curtis Johnson, P. Shing Ho Principles of physical biochemistry, Upper Saddle River, NJ, Pearson Education International, 2006. (Biblioteka Wydzialu Chemii UW)

b) Charles R Cantor, Paul R Schimmel Biophysical Chemistry Part I: The Conformation of Biological Macromolecules; Part II: Techniques for the Study of Biological Structure and Function; Part III: The Behavior of Biological Macromolecules, New York : W. H. Freeman and Company, 1980, 2001, 2002 (Biblioteka Wydzialu Chemii UW)

c) Donald T. Haynie Biological Thermodynamics Cambridge University Press, 2001.

d) SA Richards, JC Hollerton, Essential Practical NMR for organic chemistry, John Wiley and Sons, 2011

W toku wykładu student powinien nabyć kompetencji w zakresie:

a) trafnego wyboru metod spektroskopowych do rozwiązywania typowych problemów z zakresu badań jakościowych i ilościowych związków chemicznych,

b) interpretacji widm wibracyjnych i NMR-owskich typowych klas molekuł organicznych,

c) określenia zakresu stosowalności metod UV-VIS, FT-IR, spektroskopii ramanowskiej, oraz fluorescencji ze względu na rodzaj, jednorodność i stężenie badanego układu,

e) zrozumienia fizycznych czynników ograniczających zastosowanie poszczególnych metod spektroskopowych.

Egzamin końcowy przeprowadzany w formie ustnej. Czas trwania egzaminu - 30 minut.